Часть III. ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Раздел 18.
АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
§
18.6. Белки
Белки - это сложные высокомолекулярные
природные соединения, построенные из а-аминокислот,- По современным представлениям, в
белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амідними) связями (-NH-СО-) в пептидные цепи. Пептидные
связи образуются в результате взаимодействия карбоксилу одной аминокислоты с
аминогруппой другой. При этом из двух а-аминокислот образуются пептиды с
выделением одной молекулы воды:
Из трех аминокислот образуются
трипептиди, из большого количества аминокислот - полипептиды.
В образованного дипептид на концах
молекулы остаются те же функциональные группы, и в каждой амінокислоті, -
карбоксильная и аминогруппа. Поэтому дипептид может одним из своих концов реагировать с
третьей аминокислотой, образуя трипептид:
Так же трипептид может
превращаться в тетрапептид, далее - на пентапептид и т.д. Теоретически длина
полипептидной цепи может быть как угодно большим. Структуру такой цепи
в общем виде можно выразить схемой:
где
R', R", R'", R'"' - боковые радикалы
аминокислот. Вертикальными линиями отделено отдельные аминокислотные остатки.
Российский ученый-биохимик А. Я.
Данилевский на основе своих исследований в 1888 г. впервые высказал гипотезу о
пептидная связь между остатками аминокислот в белковой молекуле. Позже, на
начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер экспериментально подтвердил существование
пептидной связи. Ему удалось синтезировать полипептид, состоящий из 19
остатков аминокислот.
Количество аминокислотных остатков,
которые входят в отдельных макромолекул белков, очень разная: в инсулине их 51, в
міоглобіні - около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень
широких пределах - от 10 000 до нескольких миллионов. На основе определения
молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой
молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4.
Данные о составе и строении белков
получены во время изучения продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит
при нагревании с растворами кислот или щелочей или под влиянием ферментов. Конечными
продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. Например, полный гидролиз одного
трипептида приводит к образованию трех аминокислот:
В настоящее время установлено, что большинство
белков состоит из 22 качественно отличных а-аминокислот. Отсюда следует, что в белковых
макромолекулах отдельные остатки аминокислот должны многократно повторяться в
самых разнообразных комбинациях. Этим объясняется существование огромного количества
различных белков.
Приводим строение и названия некоторых
важнейших а-аминокислот, выделенных из белков.
Состав аминокислот, которые образуют
белки, выражается общей формулой
в
которой радикал может содержать различные функциональные группы (-SH, -ОН, -СООН, -NH2) и кольца.
Гидролиз белков, по сути, сводится
к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится переваривания белков.
Во время переваривания пищи белковые молекулы гидролизуют на аминокислоты, которые,
растворяясь в водной среде, проникают в кровь и поступают к всех тканей
и клеток организма. Здесь больше всего аминокислот расходуется на синтез белков
различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически
важных веществ, а остальные расходуется как энергетический материал.
Развитие новых экспериментальных
методов исследований в органической химии обусловило успехи в изучении структуры
белка. В последнее время различают первичную, вторичную и третичную структуру белковой
молекулы.
Первичная структура белка - его
химическая структура, т. е. последовательность чередования аминокислотных остатков в
поліпептидному цепи данного белка.
Вторичная структура белка - форма
полипептидной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и
других физических методов исследования установлено, что полипептидные цепи
природных белков существуют в скрученном состоянии - в виде спирали. Спиральная
структура удерживается водородными связями, которые возникают между группами СО и NH соседних аминокислотных остатков
витков спирали (на рис. 18.1 обозначено штриховой линией). Подобная вторичная
структура получила название а-спирали (рис. 18.1, а). Водородные связи в ней
направлены параллельно длинной оси спирали (а-спирали чередуются с аморфными
частями).
Теперь такое представление является
общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет лишь небольшое количество
белки, например белок натурального шелка -
фиброин,
вязкая сиропообразная жидкость, которая затвердевает на воздухе в прочную нерастворимую
нитку.
Третичная структура белка - реальная
трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученный в спираль
полипептидный цепь. В простейшем случае третичную структуру можно представить
как спираль, которая, в свою очередь, свернутая спиралью. У такой структуры в пространстве
есть выступы и впадины с напрямленими наружу функциональными группами. Третичным
структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая
активность.
Определяющими факторами образования и
содержание третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами
аминокислотных остатков (дисульфидные мостики из атомов серы -S-S-, солевые мостики с аминогруппы и
карбоксилу, водородные мостики и т.д.).
Строением белков объясняются их
разнообразные свойства. Они имеют различную растворимость: некоторые растворяются в воде,
другие - в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не способны
растворяться (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде
образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярной
вещества). Некоторые белки можно выделить в виде кристаллов (белок куриного яйца,
гемоглобин крови).
По химическому составу белки
делятся на две группы: а) простые белки - протеины, которые при гидролизе
распадаются только на аминокислоты; б) сложные белки - протеїди, которые распадаются
при гидролизе на аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы,
нуклеиновые кислоты и т.д.); это соединения белковых веществ с небілковими.
Поскольку в белках содержатся
карбоксил и аминогруппа, то, подобно аминокислот, они проявляют амфотерные
свойства. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона - сочетается с
катионом щелочи, образуя соль альбумінат:
Если в молекуле белка преобладают
карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если преобладают
аминогруппы, - свойства оснований.
Некоторые факторы разрушают вторичную и
третичную структуры белка - происходит так называемая денатурация белков. Суть
денатурации белков сводится к разрушению связей, которые обусловливают вторичную и
третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это
приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (см. рис. 18.1, б).
Реагенты и условия, которые вызывают денатурации белков, очень разные: действие сильных
кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагрев,
сильное встряхивание и др.