Химия
Уроки по Химии
Все предметы
ВНО 2016
Конспекты уроков
Опорные конспекты
Учебники PDF
Учебники онлайн
Библиотека PDF
Словари
Справочник школьника
Мастер-класс для школьника

ПОСОБИЕ ПО ХИМИИ ДЛЯ ПОСТУПАЮЩИХ В ВЫСШИЕ УЧЕБНЫЕ ЗАВЕДЕНИЯ

Часть III. ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Раздел 18. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ

§ 18.6. Белки

 

Белки - это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из а-аминокислот,- По современным представлениям, в белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амідними) связями (-NH-СО-) в пептидные цепи. Пептидные связи образуются в результате взаимодействия карбоксилу одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из двух а-аминокислот образуются пептиды с выделением одной молекулы воды:

 

Из трех аминокислот образуются трипептиди, из большого количества аминокислот - полипептиды.

В образованного дипептид на концах молекулы остаются те же функциональные группы, и в каждой амінокислоті, - карбоксильная и аминогруппа. Поэтому дипептид может одним из своих концов реагировать с третьей аминокислотой, образуя трипептид:

Так же трипептид может превращаться в тетрапептид, далее - на пентапептид и т.д. Теоретически длина полипептидной цепи может быть как угодно большим. Структуру такой цепи в общем виде можно выразить схемой:

где R', R", R'", R'"' - боковые радикалы аминокислот. Вертикальными линиями отделено отдельные аминокислотные остатки.

Российский ученый-биохимик А. Я. Данилевский на основе своих исследований в 1888 г. впервые высказал гипотезу о пептидная связь между остатками аминокислот в белковой молекуле. Позже, на начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер экспериментально подтвердил существование пептидной связи. Ему удалось синтезировать полипептид, состоящий из 19 остатков аминокислот.

Количество аминокислотных остатков, которые входят в отдельных макромолекул белков, очень разная: в инсулине их 51, в міоглобіні - около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 000 до нескольких миллионов. На основе определения молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4.

Данные о составе и строении белков получены во время изучения продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит при нагревании с растворами кислот или щелочей или под влиянием ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. Например, полный гидролиз одного трипептида приводит к образованию трех аминокислот:

В настоящее время установлено, что большинство белков состоит из 22 качественно отличных а-аминокислот. Отсюда следует, что в белковых макромолекулах отдельные остатки аминокислот должны многократно повторяться в самых разнообразных комбинациях. Этим объясняется существование огромного количества различных белков.

Приводим строение и названия некоторых важнейших а-аминокислот, выделенных из белков.

Состав аминокислот, которые образуют белки, выражается общей формулой

в которой радикал может содержать различные функциональные группы (-SH, -ОН, -СООН, -NH2) и кольца.

Гидролиз белков, по сути, сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится переваривания белков. Во время переваривания пищи белковые молекулы гидролизуют на аминокислоты, которые, растворяясь в водной среде, проникают в кровь и поступают к всех тканей и клеток организма. Здесь больше всего аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные расходуется как энергетический материал.

Развитие новых экспериментальных методов исследований в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка. В последнее время различают первичную, вторичную и третичную структуру белковой молекулы.

Первичная структура белка - его химическая структура, т. е. последовательность чередования аминокислотных остатков в поліпептидному цепи данного белка.

Вторичная структура белка - форма полипептидной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и других физических методов исследования установлено, что полипептидные цепи природных белков существуют в скрученном состоянии - в виде спирали. Спиральная структура удерживается водородными связями, которые возникают между группами СО и NH соседних аминокислотных остатков витков спирали (на рис. 18.1 обозначено штриховой линией). Подобная вторичная структура получила название а-спирали (рис. 18.1, а). Водородные связи в ней направлены параллельно длинной оси спирали (а-спирали чередуются с аморфными частями).

Теперь такое представление является общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет лишь небольшое количество белки, например белок натурального шелка -

 

фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, которая затвердевает на воздухе в прочную нерастворимую нитку.

Третичная структура белка - реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученный в спираль полипептидный цепь. В простейшем случае третичную структуру можно представить как спираль, которая, в свою очередь, свернутая спиралью. У такой структуры в пространстве есть выступы и впадины с напрямленими наружу функциональными группами. Третичным структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

Определяющими факторами образования и содержание третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные мостики из атомов серы -S-S-, солевые мостики с аминогруппы и карбоксилу, водородные мостики и т.д.).

Строением белков объясняются их разнообразные свойства. Они имеют различную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие - в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не способны растворяться (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярной вещества). Некоторые белки можно выделить в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобин крови).

По химическому составу белки делятся на две группы: а) простые белки - протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты; б) сложные белки - протеїди, которые распадаются при гидролизе на аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и т.д.); это соединения белковых веществ с небілковими.

Поскольку в белках содержатся карбоксил и аминогруппа, то, подобно аминокислот, они проявляют амфотерные свойства. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона - сочетается с катионом щелочи, образуя соль альбумінат:

 

Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если преобладают аминогруппы, - свойства оснований.

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белка - происходит так называемая денатурация белков. Суть денатурации белков сводится к разрушению связей, которые обусловливают вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (см. рис. 18.1, б). Реагенты и условия, которые вызывают денатурации белков, очень разные: действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагрев, сильное встряхивание и др.