Химия
Уроки по Химии
Все предметы
ВНО 2016
Конспекты уроков
Опорные конспекты
Учебники PDF
Учебники онлайн
Библиотека PDF
Словари
Справочник школьника
Мастер-класс для школьника

Химия подготовка к ЗНО и ДПА
Комплексное издание

ЧАСТЬ И

ОБЩАЯ ХИМИЯ

ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Строение белков

 

В составе белков встречаются остатки 20 аминокислот. Свойства белков зависят не только от того, какие аминокислотные остатки образуют их, но и от того, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Такую последовательность называют первичной структурой белка:

 

 

Установка первичной структуры белков - важное научное задание. Информация о первичной структуру всех белков организма содержится в молекуле дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК).

Поліпєптидний цепь обычно свернутый в спираль, имеет определенную пространственную структуру - α-спираль:

 

 

Обычно белковая молекула напоминает пружину, что растянута. Существование спиральной строения обусловливается возможностью образования водородных связей между различными частями соседних аминокислотных остатков. Спиральное строение белков впервые установил великий американский ученый Лайнус Полинг.

Спираль в свою очередь может принимать определенное пространственное строение, что является собственной для каждого белка: спираль сворачивается в клубок (глобулу). Такое строение называют третичным структурой белка:

 

 

Для некоторых белков характерно объединение нескольких клубков (субъединиц) в одну частичку, что обусловливает четвертичную структуру белков:

 

 

К состав таких объединений могут входить ионы металлов или другие вещества небелковой природы. Так, молекула белка гемоглобина состоит из четырех субъединиц, соединенных с ионом Железа, что позволяет такой молекуле переносить кислород и углекислый газ в животном организме.

 

Химические свойства белков

 

1. Денатурация белков.

Вследствие действия некоторых факторов происходит разрушение трехмерной конформации белка - денатурация, связанное с изменением вторичной, третичной и четвертичной структур; это изменение может иметь временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка (первичная структура) остается неизменной.

Денатурация белков происходит под воздействием нагревания или влиянием каких-либо излучений, например инфракрасного или ультрафиолетового. Кинетическая энергия, которая передается белка, вызывает сильную вибрацию его атомов, вследствие чего водородные и ионные связи рвутся, белок сворачивается (коагулирует). Сильные кислоты, сильные щелочи и концентрированные растворы солей также вызывают разрыв связей (при длительном воздействии и пептидных).

Катионы тяжелых металлов образуют прочные связи с карбоксильными группами, способствуют разрыва ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость; белок, находящийся в растворе, выпадает в осадок.

Органические растворители и детергенты.

Эти реагенты вызывают разрыв внутри-молекулярных водородных связей. Использование спирта в качестве средства для дезинфекции основано как раз на том, что он способен вызывать денатурации белка любых присутствующих бактерий.

2. Ренатурации.

Иногда денатурированный белок при благоприятных условиях снова спонтанно приобретает своей нативной (естественной) структуры. Этот процесс называют ренатурацією.

3. Гидролиз.

Важнейшей химическим свойством белков является их способность к гидролизу, который может протекать при нагревании с сильными кислотами или щелочами (кислотно-основный гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, которые разрушают пептидные связи (протеазы), обычно имеют селективное действие - разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, поэтому при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты.

4. Качественные цветные реакции белков.

а) биуретовая реакция на пептидные связи - действие разбавленного раствора купрум(II) сульфата на щелочной раствор белка, которая сопровождается появлением фиолетово-синего окраска раствора, что обусловлено комплексоутворенням между ионами Купруму и полипептидами;

б) ксантопротеїнова реакция на ароматические и гетероядерні циклы - действие концентрированной азотной кислоты с появлением желтой окраски; окраска объясняется нітруванням циклов и образованием нитросоединений остатками аминокислот;

в) реакция Миллона - действие на белок реактива Миллона - раствора Нg(NO)2 и Нg2(NO3)2 в разведенной НNO3, что содержит примесь НNO2,- с появлением красно-коричневой окраски, которое обусловлено образованием пептидных солей Меркурию.