ВСТУПЛЕНИЕ. ВЕЩЕСТВА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ

УРОК 8. МНОГООБРАЗИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Цели урока: ознакомить учащихся с разнообразием и функциями белков; проанализировать особенности строения и химические свойства белков, которые позволяют им эффективно выполнять свои функции; обратить внимание на значение белков для жизнедеятельности живых организмов.

Оборудование и материалы: таблицы иллюстрируют особенности строения, многообразие и функции белков, или мультимедийный проектор или интерактивная доска, на которых эти таблицы можно демонстрировать; образцы белков; учебники биологии.

Базовые понятия и термины: аминокислоты, белки, катализаторы, ферменты, защитная функция, каталитическая функция, транспортная функция, запасаюча функция, структурная функция.

ХОД УРОКА

I. Организационный этап

II. Актуализация опорных знаний и мотивация учебной деятельности учащихся

Вопросы для беседы

1. Какие функции выполняет мальтоза?

2. Из каких моносахаридов состоит хитин?

3. Какие живые организмы используют гликоген?

4. Какие особенности строения крахмала позволяют ему эффективно

выполнять свою функцию?

III. Изучение нового материала

Рассказ учителя с элементами беседы

Белки (или полипептиды) - это высокомолекулярные полимерные молекулы, состоящие из остатков аминокислот. В белках аминокислоты соединены между собой с помощью пептидной связи, что образуется во время узаємодії между карбоксильною группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. В состав белков живых организмов входят двадцать аминокислот.

По составу белки можно разделить на две большие группы - простые и сложные. Простые белки содержат в своем составе только аминокислоты, а в состав сложных входят еще и небілкові компоненты. Простыми белками являются, например, альбумины, глобулины и гістони. К сложным относят гликопротеины, липопротеины, хромопротеїни, нуклеопротеїни, металопротеїни т.д.

Молекулы белков отличаются сложной пространственной структурой, в которой выделяют четыре уровня организации. Первичная структура

белков обусловлена количеством и порядком расположения аминокислот в поліпептидному цепи. Карбоксильные и аминогруппы аминокислот в поліпептидному цепи регулярно повторяющиеся. Это позволяет им взаимодействовать между собой, образуя водородные связи. Эти связи определенным образом меняют положение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи, создавая вторичную структуру белковой молекулы в виде спиральных или складчатых участков. Различные спиральные и складчатые участки белковой молекулы также уза - ємодіють между собой. Это происходит с помощью гидрофобных или электростатических взаимодействий между ними или вследствие образования водородных или даже ковалентных связей между отдельными радикалами аминокислот. Таким образом возникает третичная структура белка. Четвертичная же структура белка возникает в результате объединения нескольких белковых молекул в единый структурно-функциональный комплекс.

Именно особая пространственная структура позволяет белкам выполнять большинство их функций. Расположение различных типов аминокислотных радикалов в одной точке пространства создает уникальные условия для протекания биохимических реакций, а складчатые участки белковой цепи проявляют значительную устойчивость к воздействию внешних факторов.

По форме белковой молекулы белки разделяют на три большие группы - фибриллярные, глобулярные и промежуточные. Фибриллярные белки состоят из длинных нитевидных молекул или складчатых структур. В них слабо выражена третичная структура белка и они плохо растворяются в воде. Глобулярные белки имеют хорошо выраженную третичную структуру и хорошо растворяются в воде, их молекулы принимают форму компактных глобул, что и позволяет им эффективно выполнять свои функции. Структура промежуточных белков является переходной между глобулярними и фібрилярними формами.

Пространственная структура белков может нарушаться под влиянием изменения температуры, химического среды, физических факторов. В этом случае сначала разрушается четвертичная структура, затем третичная, вторичная и, напоследок, первичная, когда распадается полипептидный цепь. Этот процесс называется денатурацией. Она может быть обратной, когда после прекращения действия денатурирующего фактора белок самостоятельно восстанавливает свою структуру, и необратимой, когда после прекращения действия фактора восстановления структуры белка (или ренатурации) не происходит.

В связи с большим многообразием белков они в живых организмах выполняют много функций.

Заполнение вместе с учениками таблицы

Функции белков

IV. Лабораторная работа

Изучение свойств ферментов

Цель: исследовать свойства ферментов и влияние на них физических факторов.

Оборудование и материалы: небольшие кубики сырой и вареной картошки, пробирки, гидроген пероксид, который имеет комнатную температуру, гидроген пероксид с холодильника, учебник.

Ход работы

В данной работе свойства ферментов рассматриваются на примере фермента пероксидазы, которая содержится в клетках картофеля. В случае контакта пероксидазы с гидроген пероксидом происходит расписание перекиси на воду и кислород, который выделяется в виде небольших пузырьков газа.

1. Возьмите три пробирки и поместите у них небольшие кубики картофеля. В первые две поместите кубики сырого картофеля, а в третью - вареной.

2. Залейте первую пробирку раствором гидроген пероксида, который перед этим находился в холодильнике.

3. Наблюдайте, выделяются пузырьки газа. Отметьте интенсивность их выделения.

4. Залейте вторую и третью пробирки раствором гидроген пероксида, который имеет комнатную температуру.

5. Наблюдайте, выделяются пузырьки газа. Отметьте интенсивность их выделения.

6. Сделайте вывод, в котором укажите результаты наблюдений и объясните, повлияли низкая температура и тепловая обработка на работу фермента пероксидазы.

V. Домашнее задача