РАЗДЕЛ III. ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

13. Нитрогеносодержащие органические соединения

13.4. Белки

Белки - это сложные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из остатков α-аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями.

Белки можно рассматривать как полипептиды, то есть амиды, образовавшихся в результате взаимодействия амино - и карбоксильных групп аминокислот и имеющие молекулярную массу более 10 000 Да. И. всех видов живых организмов нашей планеты насчитывается около 10¹⁰-10¹² различных белков. Каждый из них имеет свою, только ему присущую, последовательность аминокислотных остатков, пространственное строение и соответственно функцию. Идентифицировано более 10 000 белков человеческого организма.

Различают:

• простые белки (протеины), макромолекулы которых состоят только из остатков α-аминокислот;

• сложные белки (протеїди), во время гидролиза которых, кроме аминокислот, высвобождается небілкова часть - простетична группа (или продукты ее распада):

Строение

Основные сведения о составе белков полученные во время гидролиза, в результате которого образуется смесь аминокислот их количество, в зависимости от вида белка, может варьировать от 50 до 10⁵. Амінокислотну последовательность белка определяют с помощью метода секвенирования, а трехмерную структуру с помощью рентгеноструктурного анализа.

Выделяют четыре уровня структурной организации белков. Первичная структура белка - это линейный полипептидный цепь; последовательность аминокислот которого (так называемые «консервативные мотивы») определяет функции белка.

Вторичная структура белка - это локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, которое бывает в виде а-спирали (плотно свитого жгута с 3,6 аминокислотного остатка в витке, стабилизированного водородными связями между группами каждого четвертого звена), β-листа и других форм.

Третичная структура белка - это специфическая пространственная ориентация полипептидной цепи (субъединица, домен), которая определяет биологическую функцию белка и стабилизирована благодаря:

• ковалентным связям (дисульфідним місткам -S-S-);

• солевым місткам, ионным связям (в частности, между карбоксильными-СООН и аминогруппами -NH₂);

• водородным связям;

• образование естерних связей между карбоксильною и гідроксильною группами.

Четвертичная структура белка - это структура, которая иногда возникает в результате взаимодействия нескольких белковых молекул, субъединиц. Сочетание нескольких (иногда десятков) субъединиц, которые вместе выполняют общую функцию, называют белковым комплексом. Например, молекула белка крови гемоглобина состоит из четырех субъединиц, которые называют поліпептидними цепями α₁, α₂, β₁ и β₂.

Относительные молекулярные массы белков могут быть очень большими:

Номенклатура

1. В зависимости от группы (-NH₂ или-СООН) различают его N- и С-конце пептидной цепи. Поскольку во время синтеза белка на рибосоме присоединения аминокислот происходит на С-конце, название белка (пептида) образуют путем перечисления аминокислотных остатков, входящих в их состав, начиная с N-конца. При этом все аминокислоты в пептиде, за исключением последней, имеет свободную карбоксильну группу, меняют в окончании названия букву «н» на «л» (гліцил-аланин, гліцил-аланил-цистеин).

2. Некоторые белки имеют исторические названия. Например, белок крови состав (C₇₃₈H₁₁₆₆O₂₀₈N₁₉₅S₂Fe)₄ имеет название гемоглобин (от гр. αίμα - кровь и лат. globus - шар).

Химические свойства белков

1. Амфотерность. Наличие в аминокислотных звеньях белков групп-СООН и -NH₂ обуславливает взаимодействие и с основами, и с кислотами.

2. Денатурация - разрушение вторичной и третичной структур белка под действием температуры (> 60 °С), радиации, сильных кислот, щелочей, солей тяжелых металлических элементов, сильного встряхивания и других факторов. Процесс необратим.

3. Гидролиз - разрушение первичной структуры белка с образованием аминокислот под действием щелочей, кислот, ферментов:

4. Цветные реакции (осуществляют для аналитического обнаружения белков):

а) биуретовая реакция свидетельствует о наличии пептидных связей: вследствие действия на белок щелочи и несколько капель раствора купрум(ІІ) сульфата возникает характерное фиолетовое окрашивание;

б) ксантопротеїнова реакция - в результате действия азотной кислоты на белок, содержащий бензенові ядра (аминокислоты - тирозин, триптофан, фенилаланин), возникает желтое окрашивание, которое при добавлении щелочи меняется на оранжевый.

Значение белков

Вместе с жирами, сахарами и нуклеиновыми кислотами белки являются неотъемлемой составляющей организмов всех живых существ.

1. Белки - составная часть пищи животных и человека. В пищеварительной трубке они гидролизуют до аминокислот, которые всасываются ворсинками тонкой кишки, оттуда кровью разносятся к тканям организма и в частности - к печени, где происходит синтез собственных белков. Часть их используется на энергетические нужды организма: примерно 15 % энергии в сутки человек получает за счет расщепления белков.

2. Белки - это основной строительный материал животных клеток, они придают форму клеткам и органелам, участвуют в образовании межклеточного вещества.

3. Белки - это ферменты (биологические катализаторы), которые принимают участие во множестве биохимических реакций (известно около 4000 реакций), значительно ускоряя их (в 10¹⁷ раз).

4. Белки выполняют защитные функции (физический, химический и иммунную защиту).

5. Белки принимают участие в регуляции сложных внутриклеточных процессов, передачи сигналов (гормоны, цитокины) и их восприятии (цитоплазматические и мембранные белковые рецепторы, которые воспринимают различные сигналы).

6. Белки обеспечивают транспорт простых и сложных соединений через клеточную мембрану и между тканями организма.

7. Белки выполняют моторные функции, обеспечивая сокращение мышц, движение клеток, органелл, активный и направленный внутриклеточный транспорт веществ.